LMU TUM / Bakterium E.coli / Messtechnik Ein Protein als Vorbild für moderne Mess- und Regeltechnik

Mit einer robusten Doppelstrategie regelt das Bakterium E. coli seinen Kaliumhaushalt. Ganz ähnliche Strategien gibt es in der modernen Mess- und Regeltechnik.
Mit einer robusten Doppelstrategie regelt das Bakterium E. coli seinen Kaliumhaushalt. Ganz ähnliche Strategien gibt es in der modernen Mess- und Regeltechnik.

Moderne Heizungen haben Innen- und Außensensoren um energieeffizient zu heizen - auch bei einem Protein des Darmbakteriums Escherichia coli kommt die Doppelsensor-Strategie zum Einsatz.

Als hätten wir es nicht schon länge gewusst: Die Natur ist das beste Vorbild Prozesskreisläufe effizient zu steuern und aufrecht zu halten. Das gilt u. a. für das komplexe Energiemanagement unseres Organismus, und betriftt damit auch die Versorgungsstrategien unserer Zellen für Stoffwechselprozesse. Beispielsweise ist Kalium entscheidend für viele Funktionen biologischer Zellen. Eine präzise Steuerung des zellulären Kaliumhaushalts ist daher lebenswichtig. Bakterien, wie Escherichia coli (E. coli) müssen mit schwankenden Kaliumkonzentrationen innerhalb und außerhalb der Zellen zurechtkommen, bei gleichzeitig stetig schwankendem Eigenbedarf an Kalium. 

Physiker um Prof. Ulrich Gerland, (TUM) und Biologen der LMU haben Mechanismen aufgeklärt, mit denen das Sensorprotein KdpD die optimale Kaliumversorgung der Zelle sicherstellt. Dabei ist entscheidend, dass der Sensor sowohl die Kaliumkonzentration innerhalb als auch außerhalb der Zelle misst. Ist die Kaliumkonzentration in der Zellumgebung niedrig, wirkt KdpD als sog. Kinase und überträgt eine Phosphatgruppe auf ein Regulatorprotein im Zellinneren. Dieses Regulatorprotein initiiert dann die Bildung eines Transportermoleküls (KdpFABC), das Kalium in die Zelle befördert. Hat die Zelle keinen zusätzlichen Kaliumbedarf, weil die Konzentration gesättigt ist, wirkt KdpD als sog. Phosphatase. Die Phosphorilierung durch die Kinase wird rückgängig gemacht, die übertragene Phosphatgruppe wieder entfernt und die Produktion des Transportermoleküls KdpFABC gestoppt.

Duale Sensorik

Das Enzym agiert dabei mittels dualer Strategie: KdpD ist ein sog. Transmembran-Rezeptor, d. h. der Rezeptor ist in die Zellmembran eingelagert und besitzt daher zwei Erkennungsregionen für Kalium; eine Erkennungsregion befindet sich außerhalb der Zelle, die andere innerhalb. Bindet Kalium an die externe Erkennungsstelle, wird die Kinaseaktivität verringert. Bindet Kalium dagegen an die interne Bindungsstelle, wird die Phosphatase aktiviert.

„Wir waren völlig überrascht darüber, dass die Natur eine solche Doppelstrategie in nur einem Protein realisiert hat“, sagt Prof. Ulrich Gerland. „Wir vermuten, dass die Integration aller Funktionen in einem Protein nicht nur eine präzisere Reglung ermöglicht, sondern die Regelung auch robuster macht. Denn so funktioniert die Regelung auch dann sicher, wenn die Anzahl der Regelproteine zeitlich schwankt.“

Die Wissenschaftler sind überzeugt, dass auch andere wichtige Stoffwechselprozesse durch Beteiligung von Rezeptoren mit bisher unerkannter dualer Sensorik gesteuert werden.

Publikation:

Hannah Schramke, Filipe Tostevin, Ralf Heermann, Ulrich Gerland and Kirsten Jung

“A dual-sensing receptor confers robust cellular homeostasis”

Cell Reports, June 16, 2016DOI: 10.1016/j.celrep.2016.05.081